目的将儿茶酚胺氧位甲基转移酶基因（comt）克隆到原核表达载体进行可溶性表达，制备纯化comt蛋白，为深入研究comt的功能提供材料。方法运用分子生物学方法构建融合表达质粒pet22b^＋ -comt。将pet22b^＋ -comt转入e．coli bl21（de3）表达菌株，利用iptg诱导表达，并用亲和色谱纯化comt。结果经测序分析成功构建了融合表达质粒pet22b^＋ -comt。comt基因在e．coli bl21（de3）中表达相对分子质量约为28000的蛋白质，纯化后，comt蛋白的纯度大于90％。结论comt基因在原核中得到良好的表达，得到了纯度较高的蛋白质，为酶学活性研究奠定了基础。完成机构：中国医学科学院中国协和医科大学医学生物学研究所,云南昆明650118