elisa试剂盒价格atp合酶利用跨膜离子(主要是质子)梯度提供的能量, 催化由adp和pi(磷酸)合成atp的反应. 已有证据表明, 这种催化反应通过atp合酶内部亚基之间的相对旋转而实现. 然而, 现有的基于整合在细胞膜内的c环及附着于其上的中心杆(由e和g亚基组成)转动的atp合酶旋转模型存在多方面的理论缺陷, 也与某些实验数据不符.
atp合酶是一种由多个亚基组装而成的存在于所有生物体内的关键能量转换装置, 它利用细胞膜两侧的离子(通常是质子)浓度差以及电势差所储存的化学能, 合成细胞内的“能量货币”——atp分子。atp合酶是一种分子尺度的马达, 催化反应通过一种*的内部亚基之间的相互旋转机制而实现。认识atp合酶的工作机制一直是生命科学研究的一个热点问题, 相关工作曾于1978年和1997年被授予诺贝尔化学奖。
elisa试剂盒价格atp合成酶有两个主要的部分，f1和f0：f1在膜的外侧，有三个接触位点，而f0形成一个跨膜蛋白。这个酶的基本亚基结构已经从线粒体的研究当中很清楚的掌握。
f1由5个不同的亚基组成，用化学计量法表示是α3β3γ1δε1。通过对牛f1部分的x－ray晶体衍射分析，得到了一个很确切的结构—α3β3γ集合体。α和β亚基的三个重复结构轮流围绕在γ亚基α螺旋结构的氨基和羧基末端。此外，重要的是三个β亚基在结合核苷酸后会处于不同的状态：βt,βd和βe。β亚基的不均匀性结构与酶的接触反应部分相比，显然是一致的。
f0是由三个亚基构成，化学计量法表示是a1b2c10-12。c和a亚基的casp-61和aarg-210对质子迁移分别独立作用。同时提出了具有12个c亚基的环状结构，并且电子显微镜、原子粒显微镜也这样提示，而且单个c亚基的核磁共振形成的模型拥有两个跨膜α螺旋结构。
elisa检测试剂盒描述的是escherichiacoli的f1f0结构。蛋白是具有两个方向的。f1部分包括α3，β3，γ，δ和ε亚基，f0部分包含a,b和c亚基，测定其化学含量比为1：2：10－14。f1和f0由两个细茎连在一起，中心的一条连接γ和ε亚基，外围的那条则旋绕δ和b亚基。在哺乳动物，通常会有额外的亚基在细茎部位。
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