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动物和植物的先天免疫系统利用胞质核苷酸结合寡聚结构域(nod)样受体(nlrs)感知和控制病原体入侵和内源性危险信号。nlr家族pyrin结构域蛋白1 (nlrp1)形成一种称为炎性小体的超分子复合物，随后导致炎性半胱天酶的激活、促炎细胞因子的成熟、气真皮蛋白d孔的形成，并最终导致热降解。nlrp1在不同类型的细胞中广泛且高表达，包括原代免疫细胞和上皮细胞。nlrp1的炎性小体功能与自身炎症性疾病和癌症的发生有关。
人类nlrp1 (nlrp1)是一种多结构域蛋白，包括一个n端pyrin结构域(pyd)、一个无序连接子区域、一个中央nod、一个富含亮氨酸的重复序列(lrr)结构域、一个查找功能(fiind)结构域和一个c端caspase激活和募集结构域(card)。fiind部分是nlrp1在nlr中所拥有的，可以细分为zu5和upa子结构域s4。虽然nlr通常会招募含有card (asc)的凋亡相关斑点样蛋白通过其n端pyd或card进行信号传导，但nlrp1只使用c端card。病毒蛋白酶，如肠病毒和柯萨奇病毒的3c蛋白酶，在nlrp1的无序连接区切割nlrp1，已被确定为nlrp1激活的致病因素。
炎性小体传感器检测病原体和危险相关的分子模式，促进炎症和热释热作用。nlrp1是第一个被描述的炎性小体传感器，它的过度激活与自身炎症性疾病和癌症有关。然而，nlrp1的激活和调控机制尚不清楚。
通过n-degron途径对nlrp1的n端片段进行蛋白酶体降解，从而释放c端upa-card片段进行寡聚化并随后募集asc或前caspase-1。这一过程受泛素化、find结构域的自催化裂解和二肽基肽酶8、9 (dpp8/9)对upa-card片段的分离调控。nlrp1的活性也受到其他微生物激活剂的控制，如肽聚糖组分、muramyl二肽和病毒双链rna (dsrna)，以及抑制因子，如bcl2和人γ疱疹病毒8 orf63。
近日，研究了人类nlrp1激活和调控的机制。相关研究发表在《nature》上，文章标题为：“structural basis for thioredoxin-mediated suppression of nlrp1 inflammasome”。
科研人员对nlrp1的冷冻电镜(cryo-em)分析显示trx与nlrp1结合。生化和细胞分析显示，trx结合nlrp1并抑制nlrp1炎性体的激活，从而作为nlrp1炎性体激活的直接检查点。该工作揭示了trx系统与先天免疫之间意想不到的功能联系，并为这一新发现的潜在治疗靶点提供了结构基础。
研究人员发现普遍表达的内源性硫氧还蛋白(trx)，是nlrp1的结合物和nlrp1炎症小体的抑制因子。人类nlrp1的低温电镜结构显示nlrp1与spodoptera frugiperda trx结合。对nlrp1和人类trx的诱变研究表明，氧化形式的trx与nlrp1的核苷酸结合结构域亚结构域结合。
这一观察结果强调了trx的氧化还原活性半胱氨酸在nlrp1结合中的关键作用。细胞实验显示trx抑制nlrp1炎性体的激活，从而负调控nlrp1。该研究数据确定trx系统是先天免疫的内在检查点，并为未来针对该系统的nlrp1炎性体激活的治疗干预提供了机会。