1973年根据对结缔组织冷冻切片的胞内和（或）胞外结缔组织成分的反应模式，将抗网硬蛋白抗体（ara）分为五个亚类：r1、r2、rs、r3（与kupffer细胞反应，过去称为“kc反应性）、r4（过去称为窦状隙黏附细胞或ac”反应性）。
致病作用 ri-ara与未经治疗的gse密切相关，而与非谷蛋白敏感性肠病（如牛奶敏感性肠病）没有相关性，因此ri-ara是造成小肠特异性损伤的原因。关于易感个体摄人谷蛋白如何产生r1—ara，尚无定论。有人报道hla-dr3是疾病的易感基因。
没有证据表明谷蛋白和网硬蛋白间存在交叉反应，因为尚不能用小麦蛋白（包括纯麦胶蛋白）特异性吸收r1—ara。
小麦蛋白可选择性结合人和其他哺乳动物组织切片中的网硬蛋白。如果类似的结合在cd和dh·患者体内发生，网硬蛋白自身致敏可导致r1—ara的产生，这也解释持续进食谷蛋白可产生r1—ara的原因。然而在dh患者皮肤中，不能检出麦胶蛋白沉积。
由于含麦胶蛋白免疫复合物可沉积于网硬蛋白纤维上，aga与麦胶蛋白的混合物可产生r1—ara型反应，但在cd或’dh患者血清中检测不到相似的免疫复合物，也没有证据表明患者血清中的r1—ara就是麦胶蛋白免疫复合物。
在r1—ara阳性的dh患者皮肤的表皮乳头层的网状结缔组织可检测到病理性iga沉积，但在许多dh患者血清中缺乏igarl—ara和iga ema。但iga洗脱研究不能鉴定抗体特异性，因为在提取中含有破坏共价键的试剂而使iga发生了变性。即使采用了温和提取液如2mnacl（ph2）成功提取了iga，但洗脱下来的iga也不能与aga、ara或ema检测中反应。因此r1—ara的病理机制仍不清楚。